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Les protéines de réserve du blé forment dans le grain des assemblages, appelés corpuscules protéiques. Ces assemblages sont formés par des interactions qui dépendent du milieu biologique mais aussi des caractéristiques structurales intrinsèques des protéines. Toutefois, leur structure n’a pas été résolue à ce jour.

Afin de sonder ces caractéristiques, nous avons entrepris une étude d’une protéine de blé, la y-gliadine, et de ses deux domaines N-terminal (N-ter) et C-terminal (C-ter) obtenus après hydrolyse partielle.

Les résultats ont permis de mettre en évidence le caractère partiellement désordonné de la y-gliadine, avec un domaine N-ter désordonné et un domaine C-ter ordonné. Un nouveau modèle tri-dimensionnel de la y-gliadine a pu être proposé à partir de modélisation ab initio et de diffusion aux rayons X aux petits angles.