LYSO

LYSO Mécanisme d'inhibition de Lactococcus piscium vis-à-vis de Listeria monocytogenes

Caractérisation fonctionnelle de la PG hydrolase (SCA91560.1) et de la protéine LXG identifiées chez L. piscium CNCM I-4031 dans son activité inhiitrice vis-à-vis de Listeria monocytogenes

Les travaux de thèse de Taous Saraoui portaient sur les mécanismes d'interaction entre une bactérie bio-protectrice Lactococcus piscium CNCM I-4031 et une bactérie pathogène Listeria monocytogenes. Ces travaux ont montré que le mécanisme d’inhibition de L. piscium vis-à-vis de L. monocytogenes n’impliquait ni l’excrétion de molécules antimicrobiennes, ni la compétition nutritionnelle, mais nécessitait un contact entre les cellules bactériennes. Les études qui ont suivi dans le cadre du projet COMBACT, ont eu pour objectif d'identifier les éléments biochimiques à l'origine de ce mécanisme d'inhibition. Une PG hydrolase (SCA91560.1) et de la protéine LXG ont été identifiées chez L. piscium. L'objectif de LYSO est donc de réaliser une caractérisation fonctionnelle de ces deux protéines. Plusieurs étapes sont envisagées pour y parvenir :

  • La production hétérologue de la PG hydrolase recombinante chez Escherichia coli puis la purification de la protéine
  • L'évaluation de l’activité enzymatique de la PG hydrolase recombinante et de son potentiel antimicrobien vis-à-vis de bactéries cibles.
  • La production d'un mutant de  L. piscium CNCM I-403 ne produisant plus la PG hydrolase et la protéine LXG, et les conséquences sur ses capacités inhibitrices

Date de modification : 11 septembre 2023 | Date de création : 18 décembre 2020 | Rédaction : SG